Veterinaria Africander

24/08/2024

11/07/2024

😊

23/06/2024

El que siempre late por ti ❤️🐶

23/06/2024

23/06/2024

23/06/2024

Nadie te va amar🐾 más que tu perrito 🐾🐕❤️❤️🌿🪴☘️

23/06/2024

Convocamos nuevos voluntarios 📣| Si sos estudiante de cualquier carrera de la UNT y querés participar del proyecto tapir, podes inscribirte ahora para formar parte de nuestro equipo. El único requisito es que seas regular.
Para inscribirte mandanos un mail a [email protected]📩

23/06/2024

😍

17/06/2024

💞La paternidad es una experiencia única y diversa que se manifiesta de distintas maneras. Hoy saludamos a todos los padres, en todas sus formas.

Feliz día del PADRE!!!

31/03/2024

31/03/2024

31/03/2024

31/03/2024

31/03/2024

31/03/2024

31/03/2024

🚨⚠️ Alerta de llamadas falsas⚠️🚨

Desde el Ministerio de Salud Pública informamos sobre comunicaciones telefónicas que recientemente se realizaron con fines engañosos.

Pedimos a la comunidad que difunda este mensaje y no proporcione datos personales ni realice transferencias de dinero ante solicitudes sospechosas. Podría tratarse de estafas peligrosas. 🙅‍♂️💸

31/03/2024

31/03/2024

🤰Si cursás un embarazo y presentás síntomas de dengue no dudes en realizar una consulta a través de Teleobstetricia para evitar cualquier riesgo para vos o tu bebé.
▶ Llamá al 0800-122-0450

31/03/2024

31/03/2024

31/03/2024

31/03/2024

Inmunoglobulinas

Las inmunoglobulinas son glicoproteínas que actúan como anticuerpos. Pueden encontrarse circulando en sangre, en las secreciones o unidas a la superficie de las membranas de los linfocitos B.
Las inmunoglobulinas se producen como respuesta a la detección de moléculas extrañas en nuestro cuerpo. Estas moléculas extrañas que desencadenan la producción de anticuerpos se denominan antígenos.
Las inmunoglobulinas circulantes aparecen en una electroforesis del plasma formando parte de la fracción de las proteínas plasmáticas de las gamma globulinas.
Se distinguen diversos tipos de inmunoglobulinas: IgG, IgM, IgA, IgD e IgE. Desde el punto de vista estructural, todas ellas tienen en común que su unidad básica está formada por dos pares de cadenas peptídicas: un par de cadenas ligeras (cadenas L) con unos 220 aminoácidos cada una, y un par de cadenas pesadas (cadenas H) formadas por unos 440 aminoácidos cada una.
Tipos de Inmunoglobulinas.

Se distinguen 5 tipos de inmunoglobulinas:

✍IgG.
Son las inmunoglobulinas más abundantes en el suero (600-1800 mg/dL). Promueven la fagocitosis en el plasma y activan el sistema de complemento. Las IgG son el único tipo de anticuerpos que pueden cruzar la placenta. Se trata de la inmunoglobulina predominante en los fluidos internos del cuerpo, como son la sangre, el líquido cefalorraquídeo y el líquido peritoneal (líquido presente en la cavidad abdominal).

✍IgM.
Estos son los primeros anticuerpos producidos en cantidades suficientes contra un antígeno. Se expresan en la superficie de los linfocitos B y se encuentran fundamentalmente en el plasma. Promueven la fagocitosis y activan el sistema del complemento. Aparecen usualmente como pentámeros de unidades (LH)2 con sus cadenas pesadas mu, unidas por un pequeño péptido. Debido a su tamaño se le llama también macroglobulina. Es el primer tipo de inmunoglobulina sintetizada en respuesta a una infección.

✍IgA.
Son la defensa inicial de las mucosas contra los agentes patógenos, identificándolos antes de que penetren en el plasma y se instalen en las mucosas. Se encuentran principalmente en las secreciones mucosas, las lágrimas, el calostro, la leche materna y secreciones respiratorias. Aparecen usualmente como dímeros de unidades (LH)2

✍IgD.
Inmunoglobulinas de cadena pesada. Reconoce a los anticuerpos en los linfocitos B que no han sido expuestos. Su estructura pertenece a un monómero (LH)2. No es secretada por los plasmocitos, los cuales pertenecen al sistema inmunitario y su papel consiste en la secreción de grandes cantidades de anticuerpos. La IgD representa menos del 1% del total de inmunoglobulinas plasmáticas; la concentración en suero depende de la edad y de la herencia genética.

✍IgE.
Contienen cadenas pesadas tipo épsilon, un monómero (LH)2, juega un importante papel en las reacciones alérgicas y posiblemente en la defensa contra la infestación de parásitos intestinales, ya que se encuentra aumentada en estas situaciones. La IgE se une a receptores encontrados en mastocitos, eosinófilos, y basófilos, induciendo la liberación de citocinas y moléculas proinflamatorias, cuando la inmunoglobulina reconoce su antígeno específico.

31/03/2024

31/03/2024

30/03/2024

30/03/2024

Investigadores de la Universidad de Illinois en Urbana-Champaign y la Universidade de São Paulo, han hecho historia con la primera vaca transgénica capaz de producir insulina humana en su leche, lo que podría marcar el inicio de una nueva era en la producción de insulina. Matt Wheeler, el autor principal de este nuevo estudio, describe el desarrollo de una vaca productora de insulina, un logro de prueba de concepto que podría ampliarse después de pruebas adicionales y aprobaciones.
Se utilizó pseudolentivirus que contenía el promotor de la β-caseína bovina y secuencias de insulina humana para producir fibroblastos adultos modificados, y las células se utilizaron para la transferencia nuclear. Se transfirieron embriones transgénicos a vacas receptoras y se produjo una preñez. La proteína recombinante en la leche se evaluó mediante transferencia Western y espectrometría de masas. Se generó una vaca transgénica y en el análisis de la leche se observaron dos bandas en la transferencia Western con una masa molecular correspondiente a la proinsulina y la insulina. El análisis de espectrometría de masas mostró la presencia de insulina humana más que proinsulina en la leche, e identificó proteasas en la leche transgénica que podían convertir la proinsulina en insulina y una enzima degradante de la insulina que podía degradar la proteína recombinante.
Las metodologías utilizadas para generar la vaca transgénica permitieron detectar la producción de proteína recombinante en la leche de baja expresión relativa en comparación con las proteínas de la leche, mediante espectrometría de masas, la cual fue eficiente para detectar proteína recombinante de baja expresión en la leche. Las proteasas de la leche podrían actuar sobre el procesamiento de proteínas convirtiendo la proteína recombinante en proteína funcional. Por otro lado, algunas proteasas de la leche podrían actuar en la degradación de la proteína recombinante.